Метаболизм белков в организме

Протеины

Содержание белков в пище

В пищевых продуктах естественного происхождения свободных аминокислот крайне мало: они поступают в пищеварительный тракт в составе белков и становятся доступными всасыванию только после их переваривания. Источник белка в питании человека — различные пищевые продукты, содержание белка в которых неодинаково.

Ниже представлена таблица содержания протеина в пищевых продуктах.

Содержание белка в пищевых продуктах, г/100 г
Продукт Содержание белка Продукт Содержание белка
Говядина 18,6-20,0 Молоко 2,8-3,5
Баранина 15,6-19,8 Горох 20,5-27,0
Свинина 14,3 Соя 32-37
Куры 18,2-21,2 Грибы сушеные 20,1
Рыба 16-21 Мука пшеничная 10,6
Икра 36,0 Гречневая крупа 12,3
Яйца 12,7 Рисовая крупа 7,0
Сыры 19-31 Хлеб 7-8

Суточная потребность в белках

Потребность в белках складывается из потребности в общем азоте и незаменимых аминокислотах, которые не могут синтезироваться в организме.

В следующей таблице представлена норма суточной потребности в протеинах (сколько протеина необходимо употреблять в сутки).

Нормы физиологической потребности в белках
Возраст Норма
0-3 месяца естественное вскармливание — 2,2 г/кг искусственное — 2,7 г/кг
4-6 месяцев естественное вскармливание — 2,6 г/кг искусственное — 3,2 г/кг
7-12 месяцев естественное вскармливание — 2,9 г/кг искусственное — 3,6 г/кг
1-3 года 53 г/сут
4-6 лет 68 г/сут
7-10 лет 77 г/сут
11-13 лет 80-90 г/сут
Старше 14 лет 70-100 г/сут
при умеренной физической нагрузке 100-120 г/сут
при тяжелой физической нагрузке 130-150 г/сут
    Факторы, влияющие на потребность в белках:
  • климатические условия
  • характер трудовой деятельности
  • возраст
  • физиологическое состояние организма
  • наличие заболеваний
  • стрессы

Аминокислоты большинства животных белков полностью высвобождаются в процессе переваривания и практически полностью всасываются. Исключение составляют некоторые белки опорных тканей (коллаген, эластин), которые не перевариваются пищеварительными ферментами. При растительной диете с калом может выделяться до 20% аминокислот и более. Ограниченная всасываемость аминокислот растительной пищи связана с высоким содержанием волокон и наличием специфических ингибиторов пищеварительных ферментов в некоторых продуктах (соя, горох), если эти ингибиторы не инактивируются горячей обработкой пищи.

Белковые резервы («резервные» белки)

Под термином «резервные» белки понимают не особые отложения белков, а легко мобилизуемые при необходимости тканевые белки, которые служат поставщиками аминокислот для синтеза гормонов, ферментов и др. На основании клинических наблюдений и опытных данных «резервными» белками следует считать белки печени, мышц и плазмы крови. При голодании, тяжелых заболеваниях, когда наблюдается интенсивный распад органов, в первую очередь снижается масса печени и мышц, без существенного изменения массы мозга и сердца. Следует отметить, что существование в организме механизма срочной мобилизации белковых ресурсов в экстремальных условиях, несомненно, имеет важное физиологическое значение.

Переваривание белков

Ферментативный аппарат желудочно-кишечного тракта (ЖКТ) осуществляет поэтапное, строго избирательное расщепление белков вплоть до конечных продуктов гидролиза — аминокислот. Состав протеолитических ферментов ЖКТ представлен в табл. 3.
Конечный результат действия протеолитических ферментов желудка и кишечника — расщепление почти всей массы пищевых белков до свободных аминокислот.

Всасывание продуктов распада белков

Всасывание свободных аминокислот из кишечника происходит достаточно быстро: уже через 5-10 минут после попадания аминокислот в кишечник обнаруживается высокая концентрация их в крови. Всасывание происходит, главным образом, в тонком кишечнике. Это активный и энергоемкий процесс.

Основной механизм транспорта аминокислот через стенку кишки — γ-глутамильный цикл. С помощью этого же механизма могут всасываться небольшие пептиды.

У новорожденных и грудных детей, благодаря высокой проницаемости слизистой кишечника и низкой концентрации протеолитических ферментов, может всасываться некоторое количество нативных белков, обусловливающих сенсибилизацию организма. Это является причиной наблюдаемой иногда идиосинкразии к белкам пищи (молока или яиц). Наличие в молозиве ингибиторов трипсина может способствовать подобному процессу.
Всасываемые аминокислоты попадают в портальный кровоток и, следовательно, в печень, затем в общий кровоток и уже через 5 мин 85-100% их оказывается в тканях. Особенно интенсивно аминокислоты поглощаются печенью и почками.

Протеолитические ферменты желудочно-кишечного тракта
Источник Фермент Примечание
Желудочный сок Пепсин Образуется из пепсиногена под действием соляной кислоты. Оптимум pH для действия пепсина- 1,0 -2,0
Гастриксин Образуется из пепсиногена. Оптимум pH для действия гастриксина — 3,0
Риннин Обнаруживается в желудочном соке грудных детей. Вызывает свертывание молока. Оптимум pH для действия риннина -4,0 — 5,5
Панкреатический сок Трипсин Трипсин
Химотрипсин Образуется из химотрипсиногена под действием трипсина в полости кишечника
Карбоксипсптидазы А,В Металлопротеиды, которые образуются из прокарбоксипептидаз под действием трипсина в кишечнике
Эластаза Образуется из проэластазы и разрушав г эластин соединительной ткани
Кишечный сок Аминоиептидазы Осуществляют ступенчатое отщепление аминокислот от полипептидной цепи
Дипептидазы Разрушают дипетпиды до свободных аминокислот

Использование аминокислот в организме

Существует 3 основных пути использования аминокислот организмом.

    Пути использования аминокислот в организме
  • Синтез белков
  • Образование гормонов, медиаторов
  • Расщепление с образованием углеводов, липидов, кетоновых тел и других

Синтез белка

Синтез белка закодирован в ДНК.

I этап синтеза белка — репликация, т.е. происходит биосинтез дочерних цепей ДНК на матричной ДНК. С помощью 3 ферментов (ДНК-гераза, ДНК-рестриктаза и ДНК-связывающий белок) образуются 2 нити ДНК, на которых синтезируются новые идентичные цепи дочерних ДНК.

II этап — транскрипция, т.е. биосинтез матричной РНК (мРНК) на ДНК.

    Существует 3 типа РНК:
  • рибосомная РНК (в рибосомах молекулы РНК связаны с белком)
  • матричная (информационная) РНК — служит матрицей для синтеза белка. Каждому гену или группе генов соответствует своя молекула мРНК
  • транспортная РНК (тРНК) — переносит аминокислоты к рибосомам для синтеза белка

III этап — трансляция, т.е. биосинтез белка на мРНК.

IV этап — постсинтетическая модификация белка.

Изменение белка или его окончательное созревание происходит после отделения молекулы от рибосомы. Большинство белков подвергается обработке протеазами, осуществляющими ограниченный протеолиз в цитоплазме (например, формирование активной молекулы из белка-предшественника). Экспортируемые из клетки белки, как правило, синтезируются на рибосомах, связанных с мембранами эндоплазматического ретикулума. Уже в процессе синтеза растущая полипептидная цепь проникает через мембрану и попадает в каналы эн-доплазматической сети. Хранение их происходит в аппарате Гольджи, где к белкам присоединяется углеводный компонент, обеспечивающий возможность транспорта их из клетки.

Расщепление аминокислот

    Расщепление аминокислот включает в себя три этапа:
  • дезаминирование аминокислот (отщепление аминогруппы): аминокислота -> кетон + NH3
  • трансаминирование аминокислот — реакция межмолекулярного переноса аминогруппы от аминокислоты на а-кетокислоту без промежуточного образования аммиака. Эти реакции протекают при участии ферментов и аминотрансфераз в мышцах, мозге, печени, сердце и во многих других органах. В реакциях трансаминирования участвует витамин В6
  • декарбоксилирование аминокислот — отщепление СO2 от аминокислоты с образованием амина. Например: глутаминовая кислота -> ГАМК гистидин -> гистамин триптофан -> серотонин тирозин -> дофамин -> норадреналин -> адреналин цистеин -> таурин

Обезвреживание аммиака в организме

В организме человека подвергается распаду около 70 г аминокислот в сутки, при этом освобождается большое количество аммиака, являющегося высокотоксичным соединением. Поэтому концентрация аммиака в организме должна охраняться на низком уровне, что достигается путем связывания аммиака и выведения его из организма.

    Пути обезвреживания аммиака:
  • синтез мочевины. Обезвреживание и удаление аммиака осуществляются в печени
  • образование аммонийных солей. Происходит в почечной ткани, куда аммиак доставляется в виде амидов аспарагиновой и глутаминовой кислот. Соли аммония удаляются с мочой
  • образование амидов аспарагиновой и глутаминовой кислоты — аспарагина и глутамина. Процесс протекает преимущественно в нервной ткани, затем в мышечной и в почках. Представляет особую важность для нервной ткани, очень чувствительной к токсическому действию аммиака
  • восстановительное аминироваиие. Происходит в малом объеме и несущественно в обезвреживании аммиака

Конечные этапы обмена белка

Большую часть циркулирующих в крови низкомолекулярных азотистых соединений составляют шлаки, которые должны быть выделены из организма. Их сумму называют остаточным азотом, имея в виду азот веществ, остающихся в растворе после осаждения белков. Небелковый азот — понятие почти идентичное понятию «остаточный азот», с той разницей, что он включает некоторые полипептиды, осаждающиеся вместе с белками. Поэтому основным показателем образования и выведения конечных продуктов белкового обмена служит уровень остаточного азота в сыворотке крови.

Метаболизм белка

Около половины остаточного азота крови составляет азот мочевины. Клиническая трактовка изменений уровня остаточного азота и мочевины практически одинакова, однако определение мочевины методически проще.

Норма остаточного азота в сыворотке крови составляет 14,3 — 28,5 ммоль/л.

При ряде патологических состояний уровень остаточного азота в крови повышается. Это состояние носит название азотемии.

Adblock detector