Норма АСТ, АЛТ, амилазы, липазы и других ферментов в крови

alpha-амилаза

Ферменты, находящиеся во всех клетках ткани и в крови, выполняют катализаторов (ускорителей) всех биологических реакциях, происходящих в организме.

    Группы ферментов крови:
  • клеточные
  • секреторные
  • экскреторные

Секреторные ферменты синтезируются в печени и поступают непосредственно в кровь, где выполняют специфические функции. К таким ферментам относят церулоплазмин, липопротеиновую липазу, псевдохолинэстеразу. В случае, когда активность секреторных ферментов в крови снижается ниже нормы, возникает подозрение на наличие патологий печени.

Экскреторные ферменты синтезируются в органах пищеварения (поджелудочной железе, печени, желчных путях). Примерами таких ферментов могут служить α-амилаза, щелочная фосфатаза, липаза. При повышении активности экскреторных ферментов, возникают подозрения на наличие проблем с выделительной (экскреторной) системой.
Как уже было сказано выше, при исследовании крови определяют активность ферментов, единицами измерения которой (ME) принято считать количество фермента, которое в нормальных условиях катализирует (ускоряет) превращение 1 мкмоль субстрата за 1 минуту (мкмоль/л). Удивительным является факт того, что активность ферментов максимальна при температуре 37 °C. (активность ферментов очень чувствительная к изменению температуры).

Также по местонахождению их делят на неспецифические, которые ускоряют общие реакции, происходящие в большинстве тканей, и на органоспецифические (индикаторные), характерные для определенных типов тканей. Исследование ферментов проводится при первичном установлении диагноза, наблюдения за динамикой течения заболевания и прогноза выздоровления. Повышение активности ферментов выше нормы называют гиперферментемией, понижение ниже нормы – гипоферментемией, а нахождение ферментов, которых в норме быть не должно – дисферментемией.

Аминотрансферазы (АСТ, АЛТ) в крови

Аминотрансферазы это ферменты группы трансфераз (трансферазы это ферменты, которые катализируют реакции переноса функциональных групп от молекулы к молекуле), которые ускоряют реакции переноса аминогрупп от аминокислот к кетокислотам. Подобные ферменты широко распространены в организме человека, они содержатся в тканях сердца, печени, почек, легких и даже в скелете. Одними из ферментов-аминотрансфераз являются аспартатаминотрансфераза (АСТ) и аланинаминотрансфераза (АЛТ).

Аспартатаминотрансфераза
Аспартатаминотрансфераза (АСТ)

В диагностике измерение активности аспартатаминотрансфераз (будем обозначать просто АСТ) часто применяется для выявления повреждений миокарда при инфаркте миокарда. При инфаркте миокарда активность АСТ может быть повышена в 20 раз, при этом степень изменения активности указывает на патологическую массу миокарда. Зачастую увеличение активности АСТ в крови можно заметить до возможности обнаружения признаков инфаркта миокарда с помощью электрокардиографии (ЭКГ). При инфаркте миокарда активность АСТ в крови повышается через 5 — 36 часов, и снижается до нормы на 5 день.

Также АСТ повышен при патологиях печени, например остром гепатите, умеренное повышение наблюдается при механической желтухе (закупорке желчных путей камнями) и злокачественных опухолях.

Норма АСТ находится в пределах 10 — 30 МЕ/л.

Аланинаминотрансфераза (АЛТ) используется организмом для ускорения реакции переноса аминогрупп с аланина на α-кетоглутаровую кислоту. АЛТ распределена во всех тканях органов и скелета, максимального содержания она достигает в печени.

Норма аланинаминотрансферазы (АЛТ) находится в пределах 7 — 40 МЕ/л.

При инфаркте миокарда наряду с АСТ повышается и активность АЛТ, особенно в острой фазе (до 150 % от нормы). При патологии печени (например, острый гепатит) по сравнению с АСТ активность АЛТ повышена в более значительном диапазоне (до 1000 МЕ/л). Именно поэтому для ранней диагностики гепатита измерение активности АЛТ более информативно, чем АСТ.

аланинаминотрансфераза (АЛТ)
Аланинаминотрансфераза (АЛТ)
Причины повышения АСТ выше нормы
Превышение Причины
в 2 раза злоупотребление алкоголем
в 5 раз стеатонекроз
в 10 раз лекарственный холестатический гепатит, цирроз печени
в 20 раз инфекционный мононуклеоз, холедозолитиаз
в 50 раз поражение клеток печени лекарственными препаратами
в 100 раз острый вирусный гепатит

Физиологическое повышение активности бывает связано с приемом лекарственных препаратов, например эритроцимина, линкомицина, аскорбиновой кислоты, а также

Стоит упомянуть про коэффициент де Ритиса, который используют при такой диагностике: это отношение АСТ к АЛТ.

В норме коэффициент де Ритиса находится в пределах 0,91 – 1,75.

Причины патологического повышения показателя АСТ/АЛТ:
Причина Описание
инфаркт миокарда преобладает активность АСТ (500% нормы) над АЛТ (150 % нормы), коэффициент де Ритиса больше 2.
острый гепатит преобладает активность АЛТ (300 – 100 МЕ/л) над АСТ (150 – 1000 МЕ/л), коэффициент де Ритиса меньше 1.

Снижение активности ниже нормы наблюдается при почечной недостаточности и во время беременности.

Общая лактатдегидрогеназа (ЛДГ) в крови

Норма активности лактатдегидрогеназы (ЛДГ) в крови находится в пределах 208 – 378 МЕ/л. Максимальная активность этого фермента обнаруживается в почках и сердечной мышце.

Различают физиологическое и патологическое повышение активности ЛДГ.

Физиологическое повышение ЛДГ возникает на фоне активных физических нагрузках и у женщин при беременности.

лактатдегидрогеназа (ЛДГ)
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

Патологическое повышение активности ЛДГ в 2-4 раза выше нормы возникает при инфаркте миокарда, причем повышенной она остается в течение 10 суток. Небольшое повышение активности ЛДГ бывает при хронической сердечной недостаточности, миокардите и острой коронарной недостаточности. Также повышение активности ЛДГ возможно при инфаркте легких и легочной эмболии, но только при условии того, что уровень активности АСТ находится в норме, а концентрация билирубина повышена.

лактатдегидрогеназа (ЛДГ)
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

Вирусные гепатиты также повышают активность ЛДГ, причем прямая зависимость степени повышения активности ЛДГ и тяжести гепатита.

Щелочная фосфатаза в крови

Щелочная фосфатаза
Щелочная фосфатаза

Щелочная фосфатаза катализирует реакции отсоединения фосфорной кислоты из соединений. Щелочная фосфатаза повышена при состояниях, связанных с поражением костей (переломы). Также повышение активности щелочной фосфатазы может свидетельствовать о наличии патологий печени, почек или при передозировке лекарственными препаратами (парацетамол, тетрациклин), приеме оральных контрацептивов, гиперпаратиреозе, цитомегаловирусной инфекции, тиреотоксикозе.

Норма активности щелочной фосфатазы в крови:
Возраст Активность, МЕ/л
Дети 70 — 210
Взрослые 40 – 120
Причины повышения активности щелочной фосфатазы в крови:
Превышение Причины
в 3 раза острый вирусный гепатит, алкогольный гепатит
в 5 раз цирроз печени, жировая дистрофия печени, инфекционный мононуклеоз
в 10 раз постнекротический цирроз, холедохолитиаз
в 20 раз лекарственный гепатит, опухоли печени, первичный билиарный цирроз

Понижение активности щелочной фосфатазы возникает при выраженной анемии, гипофосфатемии, цинге и гипотиреозе.

Амилаза

Амилаза крови это фермент ускоряющий реакции превращения крахмала до простых олигосахаридов (моносахаридов и дисахаридов). В человеческом организме амилаза поступает в кровь из поджелудочной и слюнных желез, так как именно в них находится наибольшее количество данного фермента. Амилаза является важным ферментом, который, находясь в слюне, проявляет свою активность в самом начале процесса пищеварения – во рту человека.

Амилаза
Амилаза
    Типы амилазы в крови:
  • α-амилаза (альфа-амилаза)
  • β-амилаза (бета-амилаза)
  • γ-амилаза (гамма-амилаза)

α-амилаза

Альфа амилаза входит в список основных пищеварительных ферментов не только в организме человека и животных, но и в растениях, грибах и бактериях, причем в растениях этот фермент проявляет свою наибольшую активность на этапе прорастания семени.

Норма активности альфа амилазы в крови человека находится в пределах 25 – 220 МЕ/л.

Кровь человека содержит два типа α-амилазы: панкреатический (или P-тип) и слюнной (S-тип). α-амилаза панкреатического типа синтезируется клетками поджелудочной железы, а слюнная α-амилаза слюнного типа – клетками слюнных железа, причем в норме на долю панкреатического типа приходится около 30-50% (17-115 МЕ/Л) от общего количества α-амилазы, а слюнного примерно 60%.

Определение активности α-амилаза в крови имеет большое значение в диагностике патологий, например активность α-амилазы повышена в 2 — 30 раз при заболеваниях поджелудочной железы, например острого панкреатита, при этом повышается активность панкреатического типа α-амилазы, а активность слюнного типа α-амилазы не меняется. При остром приступе повышение активности α-амилазы (гиперамилаземия) происходит уже через 5 часов, достигает своего максимума через 12-24 часа и снижается до нормы на 3 – 6 сутки. Следует отметить, что для диагностики патологий поджелудочной железы определение активности α-амилазы в моче имеет большее информационное значение нежели в крови. К тому же, в некоторых случаях, острый панкреатит может возникать без повышения или снижения активности α-амилазы.

alpha-амилаза
α-амилаза

Поэтому для большей точности в диагностике панкреатита исследуют изменения в активности α-амилазы вместе с изменениями концентрации креатинина в моче и крови, то есть рассчитывают амилазо-креатининовый клиренс по формуле, указанной ниже.

    (АМхКрС)/(КрМхАС), где
  • АМ – алимаза в крови
  • КрС – креатинин в сыворотке крови
  • КрМ – креатинин в моче

В норме амилазо-креатининовый клиренс должен быть не более 3, при повышении его значения более 3 диагностируют панкреатит (чем выше значение амилазо-креатининового клиренса, тем выше уровень панкреатического типа α-амилазы).

При наличии хронического панкреатита активность α-амилазы увеличивается в периоды обострения или при появлении препятствий для оттока панкреатического сока из-за воспаления, сдавливания протоков, отека головки поджелудочной железы. Понижение активности α-амилазы при хроническом панкреатите указывает на экзокринную недостаточность поджелудочной железы при атрофии тканей органа.

При гнойном панкреатите, сопровождающемся некрозом тканей поджелудочной железы, гиперамилаземия может отсутствовать.

Панкреатит
Панкреатит

Однако повышение активности α-амилазы может быть вызвана не только приступами острого панкреатита, но и острым аппендицитом, язвой двенадцатиперстной кишки, перитонитом, кишечной непроходимостью, холециститом, диабетическом ацидозе, употреблении чрезмерного количества алкоголя, а также приемом таких лекарственных препаратов как кортикостеродов, сульфаниламидов, тетрациклина, морфина, пероральных констрацептивов. При наличии перечисленных заболеваний активность α-амилазы в крови может увеличиваться в 3-4 раза. Также активность панкреатической α-амилазы повышается по время беременности.

Повышение активности слюнной α-амилазы наблюдают при заболеваниях полости рта, например стоматите, паркинсонизме, а снижение при эмоциональных перегрузках и стрессе.

β-амилаза

Бета амилаза отсутствует в организме человека и животных. Находясь в бактериях, грибах и растениях, она расщепляет крахмал на простые сахара. Например, β-амилаза активно помогает созревающим фруктам становиться сладкими.

Липаза

Еще один фермент, определение которого имеет важное информационное значение при диагностике острого панкреатита это липаза. В периоды приступов острого панкреатита, липаза в крови может быть повышена в 200 раз.

Липаза
Липаза

Норма активности липазы в крови находится в пределах от 0 до 190 МЕ/л.

Среди причин, вызывающих повышение активности липазы в крови можно выделить также перитонит, сахарный диабет, ожирение, подагра также прием барбитуратов.
Понижение активности липазы возникает при содержании в принимаемой пище большого количества жиров, а также при онкологических заболеваниях, за исключением рака поджелудочной железы.

При обострении хронического панкреатита активность липазы резко повышается до 200 раз в первые 12-24 часа, и сохраняет свое значение в течение 10-12 дней. Прогноз течения острого панкреатита считают неблагоприятным в случае, когда уровень липазы повысился в 10 раз, но не снизился до превышение нормы в 3 раза в первые дни.

Активность липазы не повышается при аппендиците, паротите и раке легких и других заболеваниях, при которых может повышаться уровень α-амилазы, поэтому совместное определение активности липазы и α-амилазы является обязательным при диагностике панкреатита. Для определения причины возникновения панкреатита используют липазо-амилазовый коэффициент, который равен отношению активности липазы к активности амилазы в крови. Например, если липазо-амилазовый коэффициент превышает значение 2, диагностируют острый алкогольный панкреатит.

Видео по теме

Adblock detector