Классификация и функции белков в организме

Белок

Термин «протеин» [protos (греч.) — первый] впервые применен Мульдером в 1838 г. по предложению Берцелиуса. Это наименование было присвоено сложным азотсодержащим органическим веществам, обнаруженным в клетках животных и растений. Белки занимают центральное место в структуре живой материи и играют первостепенную роль в ее функционировании. В количественном отношении белки представляют собой основной материал тканей животных; они могут составлять до % сухой массы клетки.
Молекулы белков — сложные структуры, в основе которых лежит одна или несколько аминокислотных последовательностей (полипептидных цепей). Простые белки, или протеины, состоят только из аминокислот. Сложные белки, или протеиды, содержат также компоненты другой химической природы.
Молекулярная масса белков менее 5000 Да. В каждой полимерной белковой молекуле в качестве строительных блоков выступают α-аминокислоты. Описано около 200 различных природных аминокислот, из них 20 обнаружено в белках — это протеиногенные аминокислоты.

Строение белков

    Существует четыре уровня структурной организации белковой молекулы:
  • первичная структура
  • вторичная структура
  • третичная структура
  • четвертичная структура

Первичная структура — понятие, обозначающее последовательность аминокислотных остатков в белке. Пептидная связь — основной вид связи, определяющий первичную структуру. Возможно присутствие дисульфидных связей между двумя остатками цистеина в одной полипептидной цепи с образованием цистина или разными полипептидными цепями в белковой молекуле;
Вторичная структура характеризует форму белковой цепи в пространстве. Эта форма изменяется в зависимости от набора аминокислот и их последовательности в полипептидной цепи. Различают 2 основных варианта вторичной структуры: α-спираль и Р-конфигурацию.
Форму α-спирали имеют многие белки. Это правильная спираль вокруг воображаемого цилиндра. Устойчивость спиралевидной конфигурации определяется многочисленными водородными связями между СО- и NH-группами пептидных цепей.
β-конфигурация свойственна небольшому числу белков, в молекуле которых есть более одной полипептидной цепи. По форме эту структуру можно сравнить с мехами гармошки (складчатая структура).
Наряду с водородными обе формы вторичной структуры обладают и другими связями.

    Связи вторичной структуры белковой молекулы
  • водородные
  • электростатические, которые возникают между двумя противоположно заряженными полярными группами. Эти связи прочнее водородных;
  • гидрофобные, которые возникают между неполярными нерастворимыми в воде группами. Эти радикалы сближаются в связи с их выталкиванием из воды

Третичная структура представляет собой высокий порядок организации белковой молекулы в пространстве. Возникает благодаря изгибам полипептидной цепи. Представить эту конфигурацию можно как спираль, образованную на цилиндре, ось которого периодически меняет направление, что приводит к образованию клубка. В этой структуре гидрофильные группы располагаются на поверхности молекул, а гидрофобные сближены между собой в ее внутренних областях. Они выполняют важную роль в поддержании третичной структуры. Наряду с гидрофобными в сохранении третичной структуры участвуют водородные и электростатические взаимодействия;
Четвертичная структура образуется в результате соединения субъединиц в сложное образование. Субъединицы соединяются слабыми связями, которые легко диссоциируют. Классический пример молекулы с четвертичной структурой — фермент лактатдегидрогеназа, фосфорилаза А, гемоглобин, белок оболочки вируса табачной мозаики.

Классификация и функции белков

Классифицировать белки можно по разным признакам.
С медицинской точки зрения предпочтительнее упомянуть классификации, основанные на биологической роли аминокислот.

По строению соединений, образующихся при расщеплении аминокислот, белки бывают:
  • глюкогенные — аминокислоты, которые при недостаточном поступлении углеводов или нарушении их превращения через щавелевоуксусную и пировиноградную кислоты превращаются в глюкозу или гликоген. К этой группе относятся глицин, аланин, серий, треонин, валин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты, аргинин, гистидин и метионин
  • кетогенные — аминокислоты, ускоряющие образование кетоновых тел. К ним относятся лизин, лейцин, изолейцин, тирозин и фенилаланин (три последние могут быть и глюкогенными)
В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме или нет, различают:
  • заменимые
  • незаменимые (гистидин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин. В детском возрасте незаменимой кислотой также является аргинин)

Простые белки

Простые белки содержат в своем составе только аминокислоты.

    Классификация простых белков:
  • глобулярные белки
  • фибриллярные белки

Глобулярные белки

Отличаются шарообразной формой молекулы, растворимы в воде и разбавленных солевых растворах.

    Группа глобулярных белков:
  • альбумины
  • глобулины
  • гистоны — белки, сосредоточенные в основном в ядрах клеток в составе ДНК и играющие важную роль в регуляции метаболической активности генома. Содержат в своем составе большое количество лизина и аргинина
  • протамины — как и гистоны, образуют устойчивые комплексы с нуклеиновыми кислотами, выступают как регуляторные и репрессивные белки. Отличаются еще более высоким содержанием аргинина (до 85%)
  • проламины и глутелины — белки растительного происхождения, встречаются в основном в семенах злаков (пшеница, рожь, ячмень и др.), составляя основную массу клейковины. Содержат большое количество глутаминовой кислоты и пролина

Фибриллярные белки

Характеризуются волокнистой структурой, практически нерастворимы в воде и солевых растворах. Участвуют в образовании структурных элементов соединительной ткани (коллагены, кератины, эластины).

Сложные белки

Cложные белки содержат, наряду с аминокислотами, компонент иной природы — простетическую группу.

    Классификация сложных белков:
  • гликопротеиды (например, гепарин, интерферон)
  • липопротеиды
  • хромопротеиды (например, гемоглобин)
  • фосфопротеиды (например, казеиноген молока)
  • металлопротеиды (например, ферритин, трансферрин, гемосидерин)
  • нуклеопротеиды

Функции белков

    Функции белков:
  • Каталитическая (ферментативная). Все известные ферменты являются белками
  • Транспортная. Ряд сывороточных белков образуют комплексы с жирами, медью, железом, тироксином, витаминами и другими веществами, обеспечивая их доставку в соответствующие органы — мишени. Кроме того, с помощью гемоглобина осуществляется перенос кислорода к тканям
  • Защитная. Основную функцию защиты в организме выполняет иммунная система, которая обеспечивает синтез антител, интерферонов. Защитная функция белков проявляется и в способности белков крови к свертыванию, предохраняя организм от потери крови при ранениях
  • Сократительная. В акте мышечного сокращения и расслабления участвуют множество белков. К мышечным сократительным белкам относят актин, миозин, тропонин, тропомиозин. Сократительная функция присуща не только мышечным белкам, но и белкам цитоскелета клетки, обеспечивая тончайшие процессы жизнедеятельности клеток (расхождение хромосом в процессе митоза)
  • Сократительная. В акте мышечного сокращения и расслабления участвуют множество белков. К мышечным сократительным белкам относят актин, миозин, тропонин, тропомиозин. Сократительная функция присуща не только мышечным белкам, но и белкам цитоскелета клетки, обеспечивая тончайшие процессы жизнедеятельности клеток (расхождение хромосом в процессе митоза)
  • Структурная (пластическая). Выполняется белками клеточных мембран, а также фибриллярными белками. Последние в составе соединительных тканей обеспечивают их прочность и эластичность: кератин волос, коллагены сухожилий, кожи, хрящей, стенок сосудов
  • Гормональная. Ряд гормонов представлен белками или полипептидами
  • Энергетическая. Обеспечивается за счет части аминокислот, в результате окисления которых освобождается энергия. На долю белка приходится около 18% энергопотребления у человека
  • Коллоидно-осмотическая. Белки плазмы крови связывают воду и поддерживают тем самым онкотическое давление крови. Например, 1 г альбумина связывает 17-18 г воды
Adblock detector